Читать интересную книгу Лестница жизни - Ник Лейн

Существует множество разновидностей миозиновых мостиков. Они в целом похожи друг на друга, но различаются скоростью работы. Вместе они составляют большое «надсемейство», включающее тысячи членов. Лишь у людей имеется около сорока разновидностей таких мостиков. Скорость и сила мышечных сокращений зависят от скорости работы миозина: быстрые молекулы миозина быстро расщепляют молекулы АТФ и осуществляют цикл сокращения, медленные молекулы — медленно. В каждом организме есть мышцы нескольких типов, и каждому из них свойственны своя разновидность миозина и своя скорость сокращения[47]. Подобные различия отмечаются и между видами. Самые быстрые миозины — в летательных мышцах насекомых, таких как плодовая мушка дрозофила. Циклы их работы совершаются с частотой несколько сотен раз в секунду — почти на порядок выше, чем у большинства млекопитающих. У маленьких животных, как правило, более быстрые миозины, так что мышиные мышцы сокращаются примерно втрое быстрее, чем человеческие, а крысиные — вдвое быстрее. Самые медленные миозины работают в исключительно медлительных мышцах ленивцев и сухопутных черепах. Их миозины расщепляют АТФ со скоростью раз в двадцать медленнее, чем человеческие.

Хотя скорость сокращения наших мышц диктуется скоростью расщепления миозином АТФ, они устают вовсе не оттого, что в них заканчивается АТФ. Если бы это было так, после занятий в спортзале у нас всегда наступало бы окоченение, похожее на трупное, и нас приходилось бы разносить по домам на носилках. Утомление мышц наступает задолго до того, как весь АТФ в них может израсходоваться. Считается, что этот механизм выработался как адаптация, оберегающая нас от окоченения. Начало и конец мышечных сокращений определяются уровнем кальция в клетках. Именно это и связывает сокращение мышц с «животным электричеством» Гальвани. Когда к мышце приходит возбуждающий импульс, он быстро распространяется по сети внутриклеточных трубочек, из которых в клетку поступают ионы кальция. Запуская каскад реакций, которые мы не станем здесь разбирать, кальций вызывает обнажение тех участков актиновых нитей, с которыми связываются миозиновые мостики, и это позволяет мышце сокращаться. Но как только мышечная клетка наполняется кальцием, каналы, по которым он поступает, закрываются и запускаются насосы, закачивающие кальций обратно во внутриклеточные трубочки, где он будет ждать нового сигнала, чтобы запустить следующий цикл сокращения. Когда уровень кальция падает, связывающиеся с миозином участки актиновых нитей снова оказываются закрытыми, мостики больше не могут к ним присоединяться, и сокращения не происходит. После этого естественная упругость саркомеров обеспечивает их скорое возвращение в исходное расслабленное состояние.

Разумеется, это очень упрощенное описание. Загляните в любой учебник, и вы найдете не одну страницу с изложением этих подробностей, где будут описаны белок за белком, каждый из которых играет свою собственную тонкую регуляторную или структурную роль. Биохимия мышц ужасно сложна, но сквозь нее просвечивает простота лежащего в ее основе механизма. Эта простота не только помогает понять суть процесса, но и имеет ключевое значение для эволюции сложных организмов. В различных тканях и у различных видов работает множество разных способов управления связыванием миозина с актином. Все эти биохимические детали сродни пышным украшениям барочной церкви, благодаря которым любая такая церковь может быть архитектурным шедевром, в то же время оставаясь одной из многих барочных церквей. И точно так же, несмотря на все пышные украшения, которыми отличаются разные варианты механизма работы мышц, миозин всегда связывается с актином, причем всегда в одном и том же месте, а АТФ всегда обеспечивает энергией скольжение одних нитей относительно других.

Возьмем, например, гладкие мышцы, способность которых сужать сфинктеры и артерии ставила в тупик Уильяма Боумена и других ученых викторианской эпохи. Гладким мышцам совершенно не свойственна та поперечная полосатость, которой отличаются скелетные мышцы. И все же они тоже сокращаются за счет актина и миозина, только актиновые и миозиновые нити расположены в них довольно неупорядоченно и не создают ни малейшей видимости микроскопического порядка. Взаимодействия актина и миозина здесь тоже упрощены. Приток кальция активирует миозиновые головки напрямую, а не кружным путем, как в скелетных мышцах. В остальном же сокращение гладких мышц похоже на сокращение скелетных. В обоих случаях оно осуществляется за счет миозина, который связывается с актином, проворачивая все тот же цикл, осуществляемый за счет энергии все того же АТФ.

Эта сравнительная простота, казалось бы, говорит о том, что гладкие мышцы представляют собой один из этапов эволюции скелетных мышц. Гладкая мускулатура тоже способна к сокращению и, несмотря на отсутствие сложной микроскопической структуры, работает совсем неплохо. Однако исследования мышечных белков различных видов животных показывают, что эволюция мускулатуры была вовсе не так проста. Одно тщательное исследование, которое провели генетики Оота Сатоси и Сайтоу Наруя из японского Национального института генетики в Мисиме, показало, что набор белков, действующих в скелетных мышцах млекопитающих, так похож на набор белков в поперечнополосатых летательных мышцах насекомых, что они явно унаследованы от общего предка позвоночных и беспозвоночных, жившего около шестисот миллионов лет назад. У этого существа уже были поперечнополосатые мышцы, хотя и не было скелета. То же самое относится и к белкам гладких мышц, эволюция которых восходит к другому давнему общему предку. Гладкая мускулатура не была промежуточным этапом на пути к более сложной поперечнополосатой мускулатуре — это просто другая эволюционная ветвь.

Это весьма примечательный факт. Миозин наших собственных скелетных мышц состоит в более близком родстве с миозином, за счет которого летает назойливая комнатная муха, которая вьется у вас над головой, чем с миозином из ваших собственных сфинктеров, сжимающихся от отвращения. Как ни удивительно, они разделились даже задолго до нашего общего предка и, судя по всему, еще до возникновения билатеральной (двусторонней) симметрии, свойственной как насекомым, так и позвоночным. Похоже, что даже у медуз есть поперечнополосатые мышцы, во многих деталях похожие на наши. Итак, и гладкие, и поперечнополосатые мышцы сокращаются с помощью похожей системы из актина и миозина, но те и другие, судя по всему, развились независимо и унаследованы нами от общего предка, у которого были оба типа мышечных клеток. Причем этот общий предок был одним из древнейших животных, существовавших в те времена, когда венцом творения были какие-нибудь медузы.

И все же, несмотря на неожиданно продолжительное эволюционное разделение поперечнополосатой и гладкой мускулатуры, ясно, что все бесчисленные формы миозина восходят к одной предковой форме. Все они обладают одной и той же базовой структурой, все они связываются с актином и АТФ в одних и тех же местах, и все они проворачивают один и тот же двигательный цикл. Если миозины поперечнополосатой и гладкой мускулатуры происходят от общего предка, значит, этот предок был еще примитивнее медуз, и у него, по-видимому, не было ни поперечнополосатых, ни гладких мышц. И все же он находил какое-то применение и актину, и миозину. Какое? Ответ на этот вопрос был получен еще в 60-х годах XX века — благодаря неожиданному открытию. Но хотя это открытие было сделано уже довольно давно, его по праву можно считать одним из самых поразительных в истории биологии. Оно удивляет не только своей наглядностью, но и тем, сколько света оно пролило на эволюцию мышц. Совершил это открытие Хью Хаксли. Он обнаружил, что актин можно «украсить» миозиновыми головками и рассматривать в электронный микроскоп. Сейчас я все объясню.

Актиновые и миозиновые нити можно извлечь из мышечных волокон и разделить на составляющие. Например, головки миозина можно отделить от их длинных хвостов и соединить в пробирке с актином. Актин может сам быстро собираться в длинные нити. Способность к полимеризации при соответствующих условиях — одно из его неотъемлемых качеств. К таким нитям миозиновые головки тоже прикрепляются сами, как и в работающих мышцах, выстраиваясь вдоль актиновых нитей как стрелки, которые рисуют на схемах. Все эти стрелки указывают одно направление, отражающее полярность актиновых нитей, всегда собирающихся в одной и той же конфигурации. Миозин тоже всегда связывается с ними в одном и том же направлении, что позволяет создавать мышечную силу. (В саркомерах актиновые волокна, расходящиеся в стороны от середины, имеют противоположную полярность, так что при сокращении оба края саркомера приближаются к середине и весь саркомер сжимается. Такое сокращение множества расположенных в ряд саркомеров приводит к укорачиванию всей мышцы.)